SIAH1

更新于：2025-05-07

基本信息

别名

E3 ubiquitin-protein ligase SIAH1、hSIAH1、HUMSIAH

+ [6]

简介

E3 ubiquitin-protein ligase that mediates ubiquitination and subsequent proteasomal degradation of target proteins (PubMed:14506261, PubMed:14645235, PubMed:14654780, PubMed:15064394, PubMed:16085652, PubMed:19224863, PubMed:20508617, PubMed:22483617, PubMed:28546513, PubMed:32430360, PubMed:33591310, PubMed:9334332, PubMed:9858595). E3 ubiquitin ligases accept ubiquitin from an E2 ubiquitin-conjugating enzyme in the form of a thioester and then directly transfers the ubiquitin to targeted substrates (PubMed:14506261, PubMed:14645235, PubMed:14654780, PubMed:15064394, PubMed:16085652, PubMed:19224863, PubMed:20508617, PubMed:22483617, PubMed:9334332, PubMed:9858595). Mediates E3 ubiquitin ligase activity either through direct binding to substrates or by functioning as the essential RING domain subunit of larger E3 complexes (PubMed:14506261, PubMed:14645235, PubMed:14654780, PubMed:15064394, PubMed:16085652, PubMed:19224863, PubMed:20508617, PubMed:22483617, PubMed:9334332, PubMed:9858595). Triggers the ubiquitin-mediated degradation of many substrates, including proteins involved in transcription regulation (ELL2, MYB, POU2AF1, PML and RBBP8), a cell surface receptor (DCC), the cell-surface receptor-type tyrosine kinase FLT3, the cytoplasmic signal transduction molecules (KLF10/TIEG1 and NUMB), an antiapoptotic protein (BAG1), a microtubule motor protein (KIF22), a protein involved in synaptic vesicle function in neurons (SYP), a structural protein (CTNNB1) and SNCAIP (PubMed:10747903, PubMed:11146551, PubMed:11389839, PubMed:11389840, PubMed:11483517, PubMed:11483518, PubMed:11752454, PubMed:12072443). Confers constitutive instability to HIPK2 through proteasomal degradation (PubMed:18536714, PubMed:33591310). It is thereby involved in many cellular processes such as apoptosis, tumor suppression, cell cycle, axon guidance, transcription regulation, spermatogenesis and TNF-alpha signaling (PubMed:14506261, PubMed:14645235, PubMed:14654780, PubMed:15064394, PubMed:16085652, PubMed:19224863, PubMed:20508617, PubMed:22483617, PubMed:9334332, PubMed:9858595). Has some overlapping function with SIAH2 (PubMed:14506261, PubMed:14645235, PubMed:14654780, PubMed:15064394, PubMed:16085652, PubMed:19224863, PubMed:20508617, PubMed:22483617, PubMed:9334332, PubMed:9858595). Induces apoptosis in cooperation with PEG3 (By similarity). Upon nitric oxid (NO) generation that follows apoptotic stimulation, interacts with S-nitrosylated GAPDH, mediating the translocation of GAPDH to the nucleus (By similarity). GAPDH acts as a stabilizer of SIAH1, facilitating the degradation of nuclear proteins (By similarity). Mediates ubiquitination and degradation of EGLN2 and EGLN3 in response to the unfolded protein response (UPR), leading to their degradation and subsequent stabilization of ATF4 (By similarity). Also part of the Wnt signaling pathway in which it mediates the Wnt-induced ubiquitin-mediated proteasomal degradation of AXIN1 (PubMed:28546513, PubMed:32430360).

关联

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2025-04-01·Current Molecular Medicine

Nrf2 Inhibits GAPDH/Siah1 Axis to Reduce Inflammatory Reactions and Proliferation of Microglia After Simulating Spinal Cord Injury

Article

作者: Huang, Tianwei ; Wang, Zhiqing ; Liu, Guohui ; Pan, Feng ; Wang, Hua ; Sha, Chunhe ; Huang, Kai

Objective:To explore the effect of nuclear factor erythroid 2-related factor 2 (Nrf 2) on microglial inflammatory response and proliferation after spinal cord injury (SCI) through the glyceraldehyde phosphate dehydrogenase (GAPDH) / Seven in absentia homolog 1 (Siah 1) signaling pathway.Methods:Human microglia HMC3 was induced by lipopolysaccharide (LPS) to establish a SCI cell model. Microglia morphology after LPS stimulation was observed by transmission electron microscope (TEM), and cellular Nrf2, GAPDH/Siah1 pathway expression and cell viability were determined. Subsequently, the Nrf2 overexpression plasmid was transfected into microglia to observe changes in cell viability and GAPDH/Siah1 pathway expression.Results:Microglia, mostly amoeba-like, were found to have enlarged cell bodies after LPS stimulation, with an increased number of cell branches, highly expressed Nrf2, GAPDH and Siah1, and decreased cell viability (P< 0.05). Up-regulating Nrf2 inhibited the GAPDH/Siah1 axis, decreased inflammatory responses, and enhanced activity in post-SCI microglia (P< 0.05).Conclusion:Up-regulating Nrf2 expression can reverse the inflammatory reaction of microglia after LPS stimulation and enhance their activity by inhibiting the GAPDH/ Siah1 axis.

2025-01-15·International Journal of Cancer

SIAH3 is frequently epigenetically silenced in cancer and regulates mitochondrial metabolism

Article

作者: Muley, Thomas ; Schmitz, M. Lienhard ; Graumann, Johannes ; Schneider, Marc ; Meissner, Wolfgang ; Walesch, Sara K. ; Schlaudraff, Nico A. ; Deutschmeyer, Verena E. ; Richter, Antje M. ; Sokol, Anna M. ; Moyer, Janine ; Helmbold, Peter ; Schwinn, Markus ; Dammann, Reinhard H.

AbstractOf the seven in absentia homologue (SIAH) family, three members have been identified in the human genome. In contrast to the E3 ubiquitin ligase encoding SIAH1 and SIAH2, little is known on the regulation and function of SIAH3 in tumorigenesis. In this study, we reveal that SIAH3 is frequently epigenetically silenced in different cancer entities, including cutaneous melanoma, lung adenocarcinoma and head and neck cancer. Low SIAH3 levels correlate with an impaired survival of cancer patients. Additionally, induced expression of SIAH3 reduces cell proliferation and induces cell death. Functionally, SIAH3 negatively affects cellular metabolism by shifting cells form aerobic oxidative phosphorylation to glycolysis. SIAH3 is localized in the mitochondrion and interacts with proteins involved in mitochondrial ribosome biogenesis and translation. We also report that SIAH3 interacts with ubiquitin ligases, including SIAH1 or SIAH2, and is degraded by them. These results suggest that SIAH3 acts as an epigenetically controlled tumor suppressor by regulating cellular metabolism through the inhibition of oxidative phosphorylation.

2025-01-01·Neuroscience

Co-occurrence of Parkinson’s disease and Retinitis Pigmentosa: A genetic and in silico analysis

Article

作者: Singh, Kamaljeet ; Kumar, Niraj ; Faruq, Mohammed ; Kumar, Anand ; Dwivedi, Archana ; Singh, Varun Kumar ; Dwivedi, Nidhi ; Kumar Jha, Gaurab ; Parida, Swati ; Hussain, Ibrahim ; Joshi, Deepika

INTRODUCTIONParkinson's disease (PD) is primarily driven by the protein Alpha Synuclein (A-Syn) accumulation. Synphilin-1 protein, encoded by the SNCAIP gene, which co-localizes with A-Syn is a known risk factor for PD. Retinitis pigmentosa (RP), is a cluster of retinal degenerative disorders, and Cyclic Nucleotide Gated channel subunit Alpha 1 (CNGA1) is one of the initial genes associated with RP. Patients with PD can have various kinds of visual dysfunction as a non-motor manifestation, but to date, CNGA1 mutation and RP as a PD associated visual symptom has not been reported. We report a mutation in the SNCAIP gene in a PD patient, not reported earlier, and its co-occurrence with RP-associated CNGA1 gene mutation.METHODWhole exome sequencing (WES) of the patient DNA sample and in-silico protein-protein interaction (PPI) analysis performed to find out proteins interacting with SNCAIP relevant concerning reported mutation of SNCAIP and further, CNGA1 interaction with SNCAIP.RESULTWe are reporting, a missense mutation (p.Thr64Ser) at the SNCAIP gene, co-occurring with a missense variation (p.Gly509Arg) in the CNGA1 gene. In silico PPI analysis suggests SIAH1 as an important protein affected by SNCAIP mutation. LGALS4 and SNCA (gene encoding A-Syn) are common interactors between SNCAIP and CNGA1.CONCLUSIONThe current study has determined the co-occurrence of RP and PD, whole exome sequencing ascertains the mutations in SNCAIP and CNGA1 genes, which could be the cause of PD and RP co-occurrence.

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2025-01-09

·精准药物

Cell Chem. Biol. |一种新的变构调节剂诱导泛素化降解

AIMP2-DX2（以下简称DX2）是一种氨酰基-tRNA合成酶相互作用多功能蛋白2 （AIMP2）的致癌变异体，可介导与多种癌症相关因子的致瘤相互作用。降低DX2水平可有效抑制肿瘤发生。此前的研究已经发现DX2可以通过Siah1介导的泛素化降解，但相互作用模式不明。近期，韩国科学家Dae Gyu Kim等人在Cell Chemical Biology上发表了一项突破性研究：Chemical induction of the interaction between AIMP2-DX2 and Siah1 to enhance ubiquitination。该团队发现了一种化合物SDL01，它可以增强DX2与Siah1之间的相互作用，从而促进DX2的泛素依赖性降解，为癌症的治疗提供了新的思路。首先，作者研究了DX2与Siah1的相互作用模式，通过免疫共沉淀和分子动力学（MD）模拟等方法，确定了二者相互作用位点，发现Siah1的SBD - D1和SBD - D2分别与DX2的NFR和GST域结合，且与HSP70结合位点重叠（先前的研究表明，DX2可以被HSP70稳定），这解释了HSP70对DX2免受Siah1介导泛素化的保护机制。 1. SDL01的鉴定和表征设计与筛选：作者首先进行了化合物的设计合成与筛选，合成七种BC - DXI - 04衍生物，结果发现SDL01（3e）抑制DX2活性最强，因此选择其进行研究。作用机制：接着，作者通过一系列的实验发现SDL01以剂量依赖方式降低DX2水平，而不影响AIMP2水平，且在蛋白水平发挥作用；同时SDL01增加了DX2泛素化，诱导DX2与Siah1相互作用，抑制DX2与HSP70相互作用，促进Siah1介导的DX2降解。此外，SDL01结合位点与其他抑制剂不同，因此被认为可能是变构调节剂。 2. SDL01的抗肿瘤效应细胞实验：首先，作者通过在DX2诱导系统中，发现了SDL01可以显著降低DX2诱导细胞的活力，对对照细胞无影响，且在多种肺癌细胞系中观察到DX2水平与SDL01对细胞活力抑制效果呈负相关；接着作者在3D细胞培养和体内实验中，发现SDL01有效减少了肿瘤细胞球的大小、诱导细胞死亡、降低肿瘤生长，且对体重无显著影响。结合特异性：紧接着，作者合成了生物素化的SDL01（biotin - SDL01），证实其特异性结合DX2，KD值为2.3uM，同时确定了DX2的关键结合残基，作者通过突变这些残基发现其会影响DX2与SDL01结合、降解、泛素化及细胞活力和集落形成。 3. SDL01诱导DX2的构象变化接下来，作者通过MD模拟和对接分析表明，SDL01诱导DX2 NFR和GST区域构象变化，形成弯曲结构，拉近DX2与Siah1 SBD距离，增强其相互作用；此外，通过有限蛋白酶消化、体外pull - down和免疫共沉淀等实验证实了这一变化及对蛋白相互作用的影响。 4. SDL01诱导DX2的泛素化位点最后，作者通过LC - MS分析确定K90是SDL01诱导DX2泛素化的潜在靶点，同时发现Siah1负责此过程，此外，K90A突变体还会影响DX2泛素化、稳定性、细胞增殖和转化。总结：本文作者提出了用“变构调节剂”诱导E3泛素连接酶靶向蛋白质的新方法，以DX2为例验证了概念，SDL01可以通过诱导DX2的构象变化，稳定其与Siah1的相互作用，促进泛素化和降解，具有潜在的抗癌药物开发价值。声明：发表/转载本文仅仅是出于传播信息的需要，并不意味着代表本公众号观点或证实其内容的真实性。据此内容作出的任何判断，后果自负。若有侵权，告知必删！长按关注本公众号粉丝群/投稿/授权/广告等请联系公众号助手觉得本文好看，请点这里↓

抗体药物偶联物

2024-10-15

·精准药物

通过ClickRNA-PROTAC实现肿瘤选择性蛋白靶向降解和治疗

今天分享一篇JACS上的文章“ClickRNA-PROTAC for Tumor-Selective Protein Degradation and Targeted Cancer Therapy”，通讯作者是来自清华大学化学系的李景虹院士。蛋白降解靶向嵌合体PROTAC是一种基于泛素蛋白酶体系统的新型治疗策略，它通过粘合目标蛋白和E3泛素连接酶实现对目标蛋白的降解，从而发挥治疗效果。在这项策略发展的过程中，研究者们注意到E3泛素连接酶在肿瘤中的分布存在差异，同时PROTAC分子的的肿瘤特异性较低，这些因素限制了PROTAC的进一步应用。目前已有基于共价自标记标签如HaloTag、SNAPTag等改进PROTAC方法可以实现对更多类型的蛋白的靶向降解，但是只能应用于外源表达的蛋白上。而本文作者则注意到了一种由RNA特异性腺苷脱氨酶（ADAR）介导的mRNA碱基编辑策略，据此可以设计出肿瘤细胞特异性的方式诱导终止密码子UAG的A-to-I碱基编辑，从而激活下游蛋白质的翻译。在本文中，作者基于这一技术和SNAPTag开发了ClickRNA-PROTAC技术，能够实现肿瘤细胞特异性的内源目标蛋白的降解。 ClickRNA-PROTAC系统依赖于一个由脂质纳米颗粒递送的mRNA，这条mRNA的5’端感应区可以和肿瘤特异性mRNA形成A-C不匹配的双链RNA，激活ADAR介导的终止密码子UAG的A-to-I碱基编辑，使得后续3’端SNAPTag-E3 ligase的翻译得以继续，最终翻译出的融合蛋白会在中间T2A自裂解肽的作用下被释放并发挥后续功能。由于递送的mRNA上感应区序列仅能和肿瘤细胞特异性mRNA进行互补，正常细胞中SNAPTAg-E3 ligase无法被翻译出来发挥作用，从而实现较好的肿瘤细胞特异性。之后通过添加叠氮基团衍生的目标蛋白共价配体以及DBCO基团衍生的SNAPTag配体，可以实现对肿瘤细胞中内源目标蛋白的降解。在方法的构建中，作者首先测试了不同共价标签和不同E3连接酶的融合表达效果、对BRD4模型蛋白的降解效果，以及在这一模型中BRD4配体和叠氮基团之间连接器结构，从而确定了一组在多种细胞中都有很好降解效果的SIAH1-SN融合蛋白、靶向BRD4的JQ1-N3-C10配体和靶向SNAPTag的BG-DBCO组合。作者也尝试替换靶向不同蛋白如KRAS、p65等的小分子结构以及替换其他类型的E3连接酶，发现这些组合也有一定的降解效果，说明ClickRNA-PROTAC能够拓展到不同的应用场景中进行应用。之后，在肿瘤特异性mRNA响应序列的设计上，作者主要针对肾上腺皮质癌（ACC）进行了序列筛选和优化。他们针对三个ACC特异性高表达转录物设计了15条序列，在其5’端加入mCherry序列、在3’端加入自裂解肽和NanoLuc序列，通过最终mCherry和NanoLuc的信号比值来确定最合适的序列。IGF2-4是效果最好的一条序列，能够特异性地诱导mRNA在癌细胞SW-13中的翻译，而不会在正常细胞HACC中诱导翻译。利用这一序列和之前优化得到的融合蛋白组合，作者成功实现了在SW-13细胞中对ACC中高表达的BRD4蛋白的降解，而在HACC中的BRD4则没有被降解。最后，作者在移植ACC的小鼠模型上验证ClickRNA-PROTAC的治疗效果，发现ClickRNA-PROTAC表现出比传统的PROTAC小分子更好的抗肿瘤效果，同时没有明显的器官组织损伤等副作用，说明了ClickRNA-PROTAC未来被用于ACC临床治疗中的潜力。总之，本文发展了ClickRNA-PROTAC方法，能够实现肿瘤特异性的内源蛋白靶向降解，有潜力用于肿瘤治疗之中。内容来源于网络，如有侵权，请联系删除。

蛋白降解靶向嵌合体信使RNA

2024-10-12

·AIDD Pro

靶向癌症治疗新策略：ClickRNA-PROTAC技术

9月25日，清华大学李景虹院士研究团队在《Journal of the American Chemical Society》期刊上发表了重要研究成果，该研究团队开发了一种ClickRNA-PROTAC系统，该系统通过mRNA转染表达E3泛素连接酶SIAH1和SNAPTag的融合蛋白，并使用生物正交点击化学招募靶蛋白（POI）。该策略只需更换弹头分子，即可有效降解BRD4、KRAS、NF-κB等多种蛋白质。ClickRNA-PROTAC克服了不同肿瘤之间E3酶表达水平差异的限制，拓展了PROTAC技术的应用范围（图1）。目前，临床阶段的PROTAC药物主要通过招募E3泛素连接酶VHL和CRBN来介导靶蛋白的泛素化，从而实现蛋白降解。然而，由于不同肿瘤中E3泛素连接酶的表达水平存在差异（图2），这限制了PROTAC药物在癌症治疗中的应用范围和疗效。此外，PROTAC分子缺乏对肿瘤的特异性，可能会在正常细胞中引起靶蛋白的降解，从而对正常细胞造成损害，并可能产生不良副作用。因此，迫切需要开发不依赖内源性E3连接酶的肿瘤选择性PROTAC药物。共价自标记标签（Self-labeling protein tags, SLPs）是一种蛋白质工程技术，它允许特定的蛋白质在活细胞中被标记，用于生物成像、蛋白质纯化和功能探究等。这些标签通过与目标蛋白质融合表达，并通过特定的配体小分子共价结合，实现对目标蛋白质的标记。目前，已经发展出多种共价自标记标签系统，如HaloTag、SNAP-tag和CLIP-tag等。这些标签系统各有特色，例如：HaloTag基于细菌脱卤酶的突变体，通过亲核的天冬氨酸残基与标记的氯烷烃配体形成稳定的共价键，SNAP-tag可以特异性识别并与苄基鸟嘌呤（BG）反应，形成稳定的共价键，而CLIP-tag可以与SNAP-tag互补使用，特异性识别苄基胞嘧啶（BC）并与之反应，适用于双重标记。共价自标记标签可以通过基因编码的标记蛋白选择性地调节细胞内蛋白之间的相互作用，与PROTACs的原理非常吻合。 2015年，Crews教授团队报道了HaloPROTACs，研究人员将HaloTag技术引入到PROTAC的研究中，建立了HaloPROTAC系统（图3）。HaloPROTAC利用E3连接酶配体与氯烷结合来介导融合蛋白的降解。目前，已有多种类型的基于VHL E3配体以及cIAP配体的HaloPROTAC被广泛用于各种融合靶蛋白的降解。然而，目前报道的方法旨在调节外源蛋白的表达和降解，而不是靶向降解肿瘤相关蛋白，肿瘤选择性PROTAC药物的研发市场仍是一片空白。 mRNA疗法是一种革命性的技术，它通过利用mRNA来指导细胞产生治疗性蛋白，展现出治疗多种疾病的潜力。自从mRNA新冠疫苗成功应用于临床以来，mRNA技术在疫苗开发和疾病治疗方面取得了显著进展（图4）。在疫苗开发方面，mRNA技术正在被用于开发针对流感、巨细胞病毒（CMV）和呼吸道合胞病毒（RSV）的疫苗。mRNA疫苗的优势在于它们可以快速设计和生产，以应对快速变异的病原体。在疾病治疗方面，研究人员正在探索使用mRNA表达治疗性蛋白来治疗遗传性疾病、心血管疾病等。例如，mRNA可以被用来表达血管内皮生长因子（VEGF）来治疗心力衰竭。此外，mRNA也被用于CRISPR-Cas9等基因编辑技术，以治疗遗传性疾病。 CRISPR/Cas9系统可以由Cas9蛋白和单链导向RNA（sgRNA）组成，通过sgRNA的导向作用在特定靶部位切割靶基因，实现基因编辑。在肿瘤靶向治疗方面，研究人员正在开发以细胞类型特异性方式调节mRNA编码蛋白翻译的方法。例如，合成的内含子可以被肿瘤细胞中的剪接因子突变激活，导致肿瘤细胞靶向剪接和mRNA的表达。此外，由腺苷脱氨酶RNA特异性（ADAR）介导的mRNA碱基编辑策略，称为CellREADR，可以以细胞特异性的方式诱导Ato-I对停止密码子UAG进行碱基编辑，从而激活下游蛋白的翻译。然而，这些方法尚未用于肿瘤靶向mRNA治疗的开发。 9月25日，清华大学李景虹院士研究团队开发了一种新型蛋白质降解技术ClickRNA-PROTAC，它结合了mRNA转染和PROTAC技术。该技术通过转染mRNA在活细胞中表达共价标签的E3泛素连接酶融合蛋白，并通过二苯基环辛炔（DBCO）修饰的配体使融合蛋白功能化，再利用点击化学将叠氮化合物偶联的POI配体连接到融合蛋白上，诱导POIs泛素化并降解。为了实现肿瘤特异性，该技术采用了基于UAG终止密码子的AI碱基编辑策略，调控mRNA的翻译。合成的mRNA由5′传感区和3′蛋白编码区组成，中间有一个UAG终止密码子，以防止初始状态下3′蛋白编码区翻译。在肿瘤细胞中，5′传感区与肿瘤特异性mRNA杂交，激活ADAR介导的A到I碱基编辑，使得原本的终止密码子UAG变为可翻译的UIG密码子，从而重新激活3′蛋白质编码区的翻译。研究人员构建了52种不同的Tag-E3融合蛋白，并在HEK293FT细胞中验证了它们的表达水平。其中，SIAH1-SN、VHL-HC和PARKIN-HN等16种融合蛋白表达良好，能有效降解BRD4蛋白（图5）。 ClickRNA-PROTAC系统通过mRNA形式递送，能有效降解KRAS和p65蛋白，且具有剂量依赖性。此外，该技术还能特异性激活肾上腺皮质癌效应蛋白的翻译，而不影响正常细胞。在裸鼠肿瘤模型中，ClickRNA-PROTAC显著抑制了肿瘤生长，且与传统的PROTAC相比，具有更优越的抗肿瘤效果（图6）。治疗后小鼠的主要脏器未发现明显组织损伤，表明ClickRNA-PROTAC具有较好的安全性和选择性。 ClickRNA-PROTAC技术展现了高效降解靶蛋白的能力，并且具备几大显著优势：它不依赖于细胞内源的E3泛素连接酶，能够实现肿瘤细胞的选择性作用，并且具有高度的可编程性。这些特性为PROTAC药物的研发和其在临床上的潜在应用开辟了新的道路。总体而言，ClickRNA-PROTAC技术代表了一种治疗肿瘤的创新策略，它通过精确降解肿瘤细胞内的特定蛋白质靶标，有潜力发展成为一个有效的临床治疗方案。 Ref.[1] Mo J, Chen J, Shi Y, Sun J, Wu Y, Liu T, Zhang J, Zheng Y, Li Y, Chen Z. Third-Generation Covalent TMP-Tag for Fast Labeling and Multiplexed Imaging of Cellular Proteins. Angew Chem Int Ed Engl. 2022 Sep 5;61(36):e202207905. doi: 10.1002/anie.202207905.[2] Buckley DL, Raina K, Darricarrere N, Hines J, Gustafson JL, Smith IE, Miah AH, Harling JD, Crews CM. HaloPROTACS: Use of Small Molecule PROTACs to Induce Degradation of HaloTag Fusion Proteins. ACS Chem Biol. 2015 Aug 21;10(8):1831-7. doi: 10.1021/acschembio.5b00442.[3] Sasso JM, Ambrose BJB, Tenchov R, Datta RS, Basel MT, DeLong RK, Zhou QA. The Progress and Promise of RNA Medicine─An Arsenal of Targeted Treatments. J Med Chem. 2022 May 26;65(10):6975-7015. doi: 10.1021/acs.jmedchem.2c00024.[4] Teng X, Zhao X, Dai Y, Zhang X, Zhang Q, Wu Y, Hu D, Li J. ClickRNA-PROTAC for Tumor-Selective Protein Degradation and Targeted Cancer Therapy. J Am Chem Soc. 2024 Sep 25. doi: 10.1021/jacs.4c06402. 内容来源于网络，如有侵权，请联系删除。

蛋白降解靶向嵌合体信使RNA